Basiskennis chemie 2/Biomoleculen/Eiwitten

Uit Wikibooks


Eiwitten

In de groep biomoleculen nemen de eiwitten of proteïnen een belangrijke plaats in. Zo zijn bijvoorbeeld haren en nagels opgebouwd uit deze stoffen, maar ook het grote aantal enzymen, biokatalysatoren, behoort tot de groep eiwitten. De termen eiwit en proteïne worden vaak als synoniem van elkaar gebruikt.
Eiwit
Proteïne

Aminozuren

Net als de vetten zijn ook de eiwitten opgebouwd uit betrekkelijk kleine bouwstenen, de aminozuren. In eiwitten, ook menselijke, komen ongeveer 20 verschillende aminozuren voor. De algemene structuur van een aminozuur is hieronder weergegeven. Aminozuren verschillen van elkaar doordat de R-groep steeds anders is.
Fig. 1
Aminozuur
Het koolstof-atoom van het eigenlijke zuur kan nog maar één extra bindingen vormen. De drie andere bindingen worden bezet door het dubbel gebonden zuurstof-atoom en de OH-groep. Die laatste binding wordt gebruikt om een ander koolstof-atoom te binden. Dit koolstof-atoom is dus het eerste dat beschikbaar is voor een substituent. Dit koolstof-atoom wordt daarom vaak aangeduid als het α-koolstof-atoom. Omdat in de aminozuren die in biologische verbindingen voorkomen hieraan de amino-groep (NH2-) gekoppeld is, worden deze aminozuren ook wel α-aminozuren genoemd.
α-aminozuren
Net als bij de vetten wordt bij het koppelen van aminozuren per koppeling ook een molecuul water gevormd. Na de reactie heeft het molecuul nog steeds een NH2-groep en een COOH-groep. Met een volgend aminozuur kan opnieuw onder vorming va een watermolecuul een koppeling worden aangegaan. De manier waarop aminozuren aan elkaar gekoppeld zijn wordt peptidebinding genoemd.
Fig. 2
Peptidebinding
Afhankelijk van de functie kunnen een paar (in het gelukshormoon oxitocine zijn dat 9 aminozuren) of meer (insuline, 51 aminozuren) tot enkele duizenden in haren en spieren aminozuren aan elkaar gekoppeld worden.




Informatie afkomstig van https://nl.wikibooks.org Wikibooks NL.
Wikibooks NL is onderdeel van de wikimediafoundation.